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    纖維素酶的結構
      
                    
      時間：2022-06-10
      
                    
           大多數真菌纖維素酶具有雙結構域結構，具有一個催化結構域和一個纖維素結合結構域，它們通過柔性接頭連接。這種結構適用于在不溶性底物上工作，它允許酶以類似毛毛蟲的方式在表面上二維擴散。然而，也有缺乏纖維素結合域的纖維素酶（主要是內切葡聚糖酶）。
      

      
	

      
     底物的結合和催化作用都依賴于酶的三維結構，這是蛋白質折疊水平的結果。發生在活性位點內的氨基酸序列和殘基排列、底物結合的位置，可能會影響配體的結合親和力、活性位點內底物的穩定性和催化作用等因素。底物結構與酶的活性位點結構互補。殘基位置的變化可能會導致這些相互作用中的一種或多種發生扭曲。溫度、pH值和金屬離子等其他因素會影響酶結構之間的非共價相互作用。Thermotogamaritima物種產生的纖維素酶由2個β-折疊（蛋白質結構）組成，圍繞一個催化區域，該區域是活性位點。該酶被歸類為內切葡聚糖酶，它在內部裂解纖維素鏈中的β-1,4-糖苷鍵，促進聚合物的進一步降解。與T.Maritima同屬的不同物種產生具有不同結構的纖維素酶。由CoprinopsisCinerea物種產生的纖維素酶由七個蛋白質鏈組成，呈封閉隧道形狀，稱為β/α桶。這些酶水解底物羧甲基纖維素。底物與活性位點的結合會引起構象的變化，從而使分子降解。
      
                                            
      
                   
                
      
                
            
      
        
      
    
      

 
    
      
        
      
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